NOTE BIOGRAFICHE:
- Nata a Vicenza nel 1981
- Laureata in Biotecnologie Farmaceutiche all’Università degli Studi di Padova
- PhD in Scienze Molecolari all’Università degli Studi di Padova
La malattia di Alzheimer è una delle malattie neurodegenerative più diffuse. La perdita progressiva di memoria e di altre abilità cognitive porta alla perdita di personalità e di capacità del malato di interagire con gli altri. Ad oggi non esiste una cura per questa malattia. Conoscere gli eventi molecolari che portano alla degenerazione neuronale è quindi fondamentale per proporre nuove strategie terapeutiche. Una delle caratteristiche chiave dei neuroni danneggiati è l'accumulo di aggregati della proteina Tau. Tau è sottoposta normalmente a modifiche chimiche che ne regolano l'attività. Tuttavia alcune modifiche, se presenti in modo anomalo, possono promuovere l'associazione patologica tra proteine. Ad esempio, recenti studi hanno dimostrato che le poliubiquitine, molecole che in condizioni fisiologiche regolano importanti processi come la rimozione di proteine danneggiate, possono dare origine a forme aggregate di Tau. Inoltre, una disfunzione del proteasoma (la “macchina” cellulare che degrada le proteine di scarto) può portare all'accumulo di proteine poliubiquitinate come Tau, accelerandone l'aggregazione e quindi la neurotossicità. Questo progetto ha quindi l'obiettivo di capire l'effetto della poliubiquitinazione sulla struttura e sul meccanismo di aggregazione della proteina Tau, e di identificare eventuali cambiamenti conformazionali che impediscano la rimozione della proteina alterata. Il fine ultimo è fornire nuove prospettive per strategie farmacologiche finalizzate a ristabilire livelli fisiologici di proteina Tau e a rimuoverne gli aggregati tossici.
Università degli Studi di Verona
